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Titre:le développement du muscle

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de développement selon le sexe · présentation du sujet · quelques sites intéressants sur ce sujet · différence de développement selon l'habitude au sport · développement selon le muscle même · conclusion de cette étude voir plus statistiques date de création : 29.11.2010 dernière mise à jour : 11.03.2011 10 articles présentation du sujet publié le 29/11/2010 à 16:55 par lemuscle tags : homme gif roman animaux bouger est l'une des caractéristiques des animaux, dont l'homme . pour cela on utilise nos muscles qui transforment l 'énergie chimique en énergie mécnique . il y a trois grands types de muscles : les muscles squelettiques striés, ceux qui permettent de bouger (par exemple le quadriceps), les muscles squelettiques lisses, constituants les viscères, et enfin le muscle cardiaque. on étudiera uniquement les muscles striés . comment certains facteurs interviennent-ils dans le développement de la masse musculaire ? nous présenterons d’abord le muscle puis nous étudierons les différences de développement selon différents paramètres . http://www.medicopedia.net/schemas/muscles_cuisse.gif ecrire un commentaire j'aime 14 dissection publié le 05/03/2011 à 17:16 par lemuscle tags : bleu photos protocole de dissection : matériel : -microscope -lamelle -souris, grenouille -bac, sonde, scalpel, ciseaux tout d'abord, nous avons ouvert la cuisse de la grenouille et de la souris afin de prélever leur muscle et l'analyser. après l'avoir prélever nous avons pu remarquer une certaine différence entre le muscle de la souris et celui de la grenouille ce qui est expliqué dans le paragrapghe " développement selon l'éffort ". nous avons ensuite prélevé une fine lamelle du muscle qu'on déposera sur une lamelle en verre où l'on versera du bleu de méthylène. on étudiera ensuite au microscope ce fin morceau de muscle afin d'observer les fibres du muscles et de mieux comprendre comment est constitué le muscle. l’expérience a pu nous faire apercevoir quelque caractéristiques du muscle. en revanche, cette observation a été difficile puisque qu’il a fallu varier le zoom du microscope. de ce fait, malgré avoir essayé de prendre des photos , celles-ci ne sont pas représentatives de ce qu’on a vu. ecrire un commentaire j'aime 8 composition et organisation du muscle strié publié le 11/03/2011 à 20:53 par lemuscle tags : image pour agrandir l'image, cliquer dessus les muscles sont fixés aux os par des tendons et sont reliés les uns aux autres par l'aponévrose (membrane fibreuses entourant et séparant les muscles). ils sont associés à un système nerveux , ce qui permet la mobilité de ceux-ci. le muscle se présente sous forme de couches : l' épimysium qui recouvre l'ensemble du muscles, puis les périmysiums qui entourent les endomysiums qui contiennent eux-mêmes les fibres musculaires et sur lesquels se trouvent des jonctions neuromusculaires . entre les périmysiums, des vaisseaux sanguins apportent les matières nécessaires à la production d'énergie utilisée pour la contraction (cf schéma a ci-dessus). les fibres musculaires , constituées de myofibrilles , présentent une organisation très complexe.ces myofibrilles sont composées de f ilaments fins (constitués de protéines d'actine, de tropomyosine et de troponine) et de filaments épais (constitués de protéines de myosine ii). ces filaments fins sont disposés de part et d'autre d'un matériel protéique qui est appelé disque z . ils sont parallèles les uns aux autres et ne se touchent pas. entre les filaments fins, se situent les filaments épais, qui eux ne touchent pas le matériel protéique. l'espace se trouvant entre ces deux disques z est le s arcomère . c'est un ensemble de ces sarcomères qui va ensuite former des myofibrilles (cf schéma b). celles-ci sont entourées pas un r éticulum sarcoplasmique qui va être important dans le mécanisme de la contraction. ecrire un commentaire j'aime 39 travail et contraction du muscle publié le 11/03/2011 à 20:58 par lemuscle tags : roman travail message le travail du muscle est un procédé très complexe. la contraction musculaire résulte du raccourcissement des sarcomères dû au glissement de l'actine sur la myosine. ce raccourcissement met en oeuvre la structure et la composition chimique du muscle. ce procédé se fait essentiellement dans les myofibrilles , dans la fibre musculaire. en effet, les sarcomères, composants de ces myofibrilles, sont constitués de filaments fins et de filaments épais . les filaments fins sont constitués de deux chaines linéaires en forme de double-hélice d' actine ; de tropomyosine (molécule composé de 84 acides aminés) qui peut être sous forme de protéine allongée en hélice, elle est liée à l'actine; et de troponine , liée à la tropomyosine à intervalle régulier de sept molécules de tropomyosine, complexe de trois protéines: la troponine t qui assure la liaison entre la troponine et la tropomyosine, la troponine i qui empêche la myosine de produire de l' adénosine triphosphate (atp) et la troponine c qui est composé de quatre sites de fixation du c alci um et lorsque ces sites sont occupés, la troponine i n'est plus active (cf schéma a). les filaments épais sont composés de myosine . c'est une molécule allongée constitué de deux chaines lourdes (qui comprennent une queue en hélice et une tête globulaire qui contient de l' atpase , enzyme hydrolisant ou synthétisant l'atp) et de quatre chaines légèresdont la fonction est mal connue (on suppose qu'elles jouent un rôle dans la régulation de la production des enzymes atpase par les chaines lourdes ou bien qu'elles agissent sur la vitesse de contraction du muscle). les queues des deux chaines lourdes s'enroulent en forme d'hélice et les têtes sont côtes à côtes. deux chaines légères sont présentes de part et d'autre de chaque tête (cf schéma b). quand la troponine c n'est pas occupé par le calcium, la troponine i empêche le contact entre l'actine et la myosine car latropomyosine, liée à la troponine, cache le site d'interaction de la myosine sur l'actine. mais lorsque que le calcium occupe les sites de fixations, la troponine se décale légèrement, ce qui permet à la myosine de se lier à l'actine car le site d'interaction n'est plus octroyé par la troponine. la liaison se fait par les têtes de myosines dans les sillon de l'actine. la concentration intracellulaire en calcium au repos est de 0.1µmol/l alors que lorque qu'on stimule le muscle elle est de 0.1mmol/l c'est à dire 1000 fois plus élevée. l'origine du calcium apporté lors de la contraction est donc extracellulaire. en effet, le réticulum sarcoplasmique est une réserve de calcium, il peut contenir du calcium jusqu'à une concentration de 1mmol/l. un message nerveux va alors permettre de libérer le calcium dans la cellule. les procédés mécaniques qui auront alors servi à l'augmentation de calcium dans la cellule musculaire constituent le couplage exitation-contraction. au repos, le calcium n'occupe pas la troponine c et sur la myosine se trouve un nucléotide, l 'adénosine dip

Informations Whois


Whois est un protocole qui permet d'accéder aux informations d'enregistrement.Vous pouvez atteindre quand le site Web a été enregistré, quand il va expirer, quelles sont les coordonnées du site avec les informations suivantes. En un mot, il comprend ces informations;

Domain Name: CENTERBLOG.NET
Registry Domain ID: 177984363_DOMAIN_NET-VRSN
Registrar WHOIS Server: whois.ovh.com
Registrar URL: http://www.ovh.com
Updated Date: 2019-07-01T08:26:48Z
Creation Date: 2005-07-03T22:16:34Z
Registry Expiry Date: 2020-07-03T22:16:34Z
Registrar: OVH sas
Registrar IANA ID: 433
Registrar Abuse Contact Email: abuse@ovh.net
Registrar Abuse Contact Phone: +33.972101007
Domain Status: clientDeleteProhibited https://icann.org/epp#clientDeleteProhibited
Domain Status: clientTransferProhibited https://icann.org/epp#clientTransferProhibited
Name Server: DNS1.SD1.FR
Name Server: DNS2.SD1.FR
Name Server: SDNS2.OVH.NET
DNSSEC: unsigned
URL of the ICANN Whois Inaccuracy Complaint Form: https://www.icann.org/wicf/
>>> Last update of whois database: 2019-07-11T03:18:51Z <<<

For more information on Whois status codes, please visit https://icann.org/epp

NOTICE: The expiration date displayed in this record is the date the
registrar's sponsorship of the domain name registration in the registry is
currently set to expire. This date does not necessarily reflect the expiration
date of the domain name registrant's agreement with the sponsoring
registrar. Users may consult the sponsoring registrar's Whois database to
view the registrar's reported date of expiration for this registration.

TERMS OF USE: You are not authorized to access or query our Whois
database through the use of electronic processes that are high-volume and
automated except as reasonably necessary to register domain names or
modify existing registrations; the Data in VeriSign Global Registry
Services' ("VeriSign") Whois database is provided by VeriSign for
information purposes only, and to assist persons in obtaining information
about or related to a domain name registration record. VeriSign does not
guarantee its accuracy. By submitting a Whois query, you agree to abide
by the following terms of use: You agree that you may use this Data only
for lawful purposes and that under no circumstances will you use this Data
to: (1) allow, enable, or otherwise support the transmission of mass
unsolicited, commercial advertising or solicitations via e-mail, telephone,
or facsimile; or (2) enable high volume, automated, electronic processes
that apply to VeriSign (or its computer systems). The compilation,
repackaging, dissemination or other use of this Data is expressly
prohibited without the prior written consent of VeriSign. You agree not to
use electronic processes that are automated and high-volume to access or
query the Whois database except as reasonably necessary to register
domain names or modify existing registrations. VeriSign reserves the right
to restrict your access to the Whois database in its sole discretion to ensure
operational stability. VeriSign may restrict or terminate your access to the
Whois database for failure to abide by these terms of use. VeriSign
reserves the right to modify these terms at any time.

The Registry database contains ONLY .COM, .NET, .EDU domains and
Registrars.

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SERVERS

  SERVER net.whois-servers.net

  ARGS domain =centerblog.net

  PORT 43

  TYPE domain
RegrInfo
DOMAIN

  NAME centerblog.net

  CHANGED 2019-07-01

  CREATED 2005-07-03

STATUS
clientDeleteProhibited https://icann.org/epp#clientDeleteProhibited
clientTransferProhibited https://icann.org/epp#clientTransferProhibited

NSERVER

  DNS1.SD1.FR 87.98.133.23

  DNS2.SD1.FR 91.121.49.119

  SDNS2.OVH.NET 213.251.188.141

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